Enostavne in kompleksne beljakovine. Struktura, funkcije, lastnosti, značilnosti, primeri kompleksnih proteinov

Ena od opredelitev življenja je naslednja: "Življenje je način obstoja beljakovinskih teles." Na našem planetu, brez izjeme, organizmi vsebujejo tako organske snovi kot beljakovine. V tem prispevku bomo opisali preproste in zapletene proteine, ugotovili razlike v molekularni strukturi in preučili njihove funkcije v celici.

Kaj so proteini?

Z vidika biokemije - to so visoko molekularni organski polimeri, katerih monomeri so 20 vrst različnih aminokislin. So združeni s kovalentnimi kemičnimi vezmi, sicer imenovane peptidne vezi. Ker so beljakovinski monomeri amfoterne spojine, vsebujejo tako amino skupino kot karboksilno funkcionalno skupino. Med njimi se pojavi kemijska vez CO-NH.

Če polipeptid sestoji iz ostankov aminokislinskih enot, tvori preprost protein. Molekule polimerov, ki dodatno vsebujejo kovinske ione, vitamine, nukleotide, ogljikove hidrate so kompleksne proteine. Nato upoštevamo prostorsko strukturo polipeptidov.

Raven organizacije beljakovinskih molekul

Predstavljene so s štirimi različnimi konfiguracijami. Prva struktura je linearna, je najpreprostejša in ima videz polipeptidne verige, med spiralo ustvarja dodatne vodikove vezi. Stabilizirajo spiralo, ki se imenuje sekundarna struktura. Organizacije na terciarni ravni imajo preproste in kompleksne beljakovine, večino rastlinskih in živalskih celic. Zadnja konfiguracija - Kvaternarna, izhaja iz interakcije več molekul naravne strukture, združene s koencimi, le taka struktura ima kompleksne proteine, ki opravljajo različne funkcije v telesu.

Različne enostavne beljakovine

Ta skupina polipeptidov ni veliko. Njihove molekule sestavljajo le aminokislinski ostanki. Beljakovine vključujejo, na primer, histone in globuline. Prvi so predstavljeni v strukturi jedra in so združeni z molekulami DNA. Druga skupina - globulini - se štejejo za glavne sestavine krvne plazme. Protein, kot je gama globulin, deluje kot imunska obramba in je protitelo. Te spojine lahko tvorijo komplekse, ki vključujejo kompleksne ogljikove hidrate in proteine. Takšni fibrilarni preprosti proteini, kot so kolagen in elastin, so del vezivnega tkiva, hrustanca, kite in kože. Njihove glavne naloge so gradnja in podpora.

Proteinski tubulin je del mikrotubul, ki so sestavni deli kirja in flagela takšnih enoceličnih organizmov, kot so infuzorji, eugleni, parazitski flagellati. Ista beljakovina je del večceličnih organizmov (pasica s semenčicami, cilia oocitov, ciliatnega epitelija tankega črevesa).

Beljakovinski albumin opravlja funkcijo shranjevanja (na primer beljakovina kokošjih jajc). V endospermu semen žitnih rastlin se kopičijo ržene, riževe, pšenične - proteinske molekule. Imenujejo se celični vključki. Te snovi uporabijo semenske kalče na začetku njihovega razvoja. Poleg tega je visoka vsebnost beljakovin v zrnjah pšenice zelo pomemben pokazatelj kakovosti moke. Kruh, pečen iz moke bogate z glutenom, ima visok okus in je bolj uporaben. Gluten vsebuje tako imenovane sorte trdne pšenice. Krvna plazma globokomorskih rib vsebuje beljakovine, ki preprečujejo njihovo smrt pred mrazom. Imajo lastnosti antifriza, ki preprečujejo smrt telesa pri nizkih temperaturah vode. Po drugi strani pa celična stena termofilnih bakterij, ki živijo v geotermalnih virih, vsebuje beljakovine, ki lahko ohranijo svojo naravno konfiguracijo (terciarno ali kvartarno strukturo) in ne denaturirajo v temperaturnem območju od + 50 do + 90 ° C.

Beljakovine

To so kompleksne beljakovine, za katere je značilna velika raznolikost v povezavi z različnimi funkcijami, ki jih izvajajo. Kot je bilo že omenjeno, ta skupina polipeptidov poleg proteinovega dela vsebuje tudi protezno skupino. Pod vplivom različnih dejavnikov, kot so visoke temperature, soli težkih kovin, koncentrirane alkalije in kisline, lahko kompleksni proteini spremenijo svojo prostorsko obliko in jo poenostavi. Ta pojav se imenuje denaturacija. Struktura kompleksnih proteinov je prekinjena, vodikove vezi se zlomijo, molekule pa izgubijo svoje lastnosti in funkcije. Denaturacija je praviloma nepovratna. Toda pri nekaterih polipeptidih, ki izvajajo katalitične, motorične in signalne funkcije, je možno renaturacijo - obnovitev naravne strukture proteina.

Če se delovanje destabilizirajočega faktorja pojavi dolgotrajno, se proteinska molekula popolnoma zruši. To vodi do rupture peptidnih vezi primarne strukture. Že zdaj ni mogoče obnoviti beljakovin in njegovih funkcij. Ta pojav se imenuje uničenje. Primer je kuhanje kokošjih jajc: tekoči album, ki je v terciarni strukturi, je popolnoma uničen.

Biosinteza beljakovin

Še enkrat opozarjamo, da sestava polipeptidov živih organizmov vključuje 20 aminokislin, med katerimi so nenadomestljivi. To so lizin, metionin, fenilalanin itd. V krpo vstopajo v tanko črevo po cepitvi beljakovinskih izdelkov v njem. Za sintetiziranje izmenljivih aminokislin (alanin, prolin, serin) glive in živali uporabljajo spojine, ki vsebujejo dušik. Rastline, ki so avtotrofe, neodvisno tvorijo vse potrebne kompozitne monomere, ki predstavljajo kompleksne beljakovine. Za to so v reakcijah asimilacije uporabljeni nitrati, amoniak ali prosti dušik. Nekatere vrste v mikroorganizmih imajo popolno aminokislinsko skupino, v drugih pa sintetizirajo le nekatere monomere. Stopnje biosinteze beljakovin potekajo v celicah vseh živih organizmov. V jedru je transkripcija in v citoplazmi celičnega prevoda.

Prva faza - sinteza prekurzorja mRNK se pojavi s sodelovanjem encimske RNK polimeraze. Razbije vodikove vezi med pramenami DNA in na enem od njih, na načelu komplementarnosti, zbira molekulo pre-iRNA. Podvržen je zdrsu, to je, zorenje in nato zapusti jedro v citoplazmo, ki tvori matriksno ribonukleinsko kislino.

Za izvedbo druge faze je potrebno imeti posebne organele - ribosome, molekule informacij in transportne ribonukleinske kisline. Drug pomemben pogoj je prisotnost ATP molekul, saj se reakcije plastičnih izmenjav, na katere spada biosinteza beljakovin, pojavijo z absorpcijo energije.

Encimi, njihova struktura in funkcije

To je velika skupina beljakovin (približno 2000), ki igrajo vlogo snovi, ki vplivajo na hitrost biokemičnih reakcij v celicah. Lahko so preproste (tripsin, pepsin) ali kompleksni. Kompleksne proteine sestavljajo koencim in apoenzim. Specifičnost beljakovin v zvezi s spojinami, na katere deluje, določa koencim, aktivnost beljakovin pa se opazuje le, če je proteinska komponenta vezana na apoenzim. Katalitska aktivnost encima ni odvisna od celotne molekule, temveč le na aktivnem mestu. Njegova struktura ustreza kemični strukturi katalizirane snovi na principu "ključavnice", zato je delovanje encimov strogo specifično. Funkcije kompleksnih beljakovin sestavljajo udeležba v metabolnih procesih in njihova uporaba kot akceptorji.

Razredi kompleksnih proteinov

Razvili so jih biokemiki, ki temeljijo na treh merilih: fizikalnih in kemijskih lastnostih, funkcionalnih značilnostih in specifičnih strukturnih značilnostih beljakovin. Prva skupina vključuje polipeptide, ki se razlikujejo po svojih elektrokemijskih lastnostih. Razdeljeni so na osnovno, nevtralno in kislo. V zvezi z vodo so beljakovine lahko hidrofilne, amfifilne in hidrofobne. Druga skupina vključuje encime, ki smo jih prej obravnavali. Tretja skupina vključuje polipeptide, ki se razlikujejo po kemijski sestavi proteznih skupin (to so kromoproteini, nukleoproteini, metaloproteini).

Podrobnejše razmislite o lastnostih kompleksnih proteinov. Torej, na primer, kislinski protein, ki je del ribosomov, vsebuje 120 aminokislin in je univerzalen. Najdemo ga v organelih, ki sintetizirajo proteine, tako prokariotske kot evkariontske celice. Drugi predstavnik te skupine je protein S-100, ki ga sestavljata dve verigi, vezani s kalcijevim ionom. Je del nevronov in nevroglije - podpornega tkiva živčnega sistema. Skupna lastnost vseh kislih beljakovin je visoka vsebnost dvokavnih karboksilnih kislin: glutamina in asparagina. Alkalne beljakovine vključujejo histone - proteine, ki so del nukleinskih kislin DNA in RNA. Značilnost njihove kemične sestave je velika količina lizina in arginina. Histoni skupaj s kromatinom jedra iz kromosomov - najpomembnejše strukture dednosti celic. Ti proteini so vključeni v procese prepisovanja in prevajanja. Amfifilne beljakovine so široko zastopane v celičnih membranah, ki tvorijo lipoproteinski dvosloj. Tako smo po preučevanju skupin kompleksnih proteinov, o katerih smo govorili zgoraj, prepričani, da so njihove fizikalno-kemijske lastnosti posledica strukture beljakovinske komponente in proteznih skupin.

Nekateri kompleksni proteini celičnih membran lahko prepoznajo in reagirajo na različne kemične spojine, na primer antigene. To je signalna funkcija beljakovin, je zelo pomembno za procese selektivne absorpcije snovi, ki prihajajo iz okolja in za njegovo zaščito.

Glikoproteini in proteoglikani

So kompleksni proteini, ki se razlikujejo po biokemijski sestavi proteznih skupin. Če so kemične vezi med proteinsko komponento in ogljikovim hidratnim delom kovalentno-glikozidne, se takšne snovi imenujejo glikoproteini. Apoenzime predstavljajo molekule mono- in oligosaharidov, primeri takih proteinov pa so protrombin, fibrinogen (proteini, vključeni v koagulacijo krvi). Kortiko- in gonadotropni hormoni, interferoni, membranski encimi so tudi glikoproteini. V proteinskih molekulih proteoglikana je beljakovinski del le 5%, ostalo pa je v protetični skupini (heteropolisaharid). Obe deli sta povezana z glikozidno vezjo skupine OH-treonin in arginin ter skupino NH2-glutamin in lizin. Molekule proteoglikanov igrajo zelo pomembno vlogo pri metabolizmu vode v soli celic. Spodaj je tabela kompleksnih proteinov, ki smo jih preučevali.

Metaloproteini

Te snovi vsebujejo ionov ene ali več kovin v svojih molekulah. Razmislite o primerih kompleksnih beljakovin, ki spadajo v prej omenjeno skupino. To so predvsem encimi, kot je citokrom oksidaza. Nahaja se na kristalih mitohondrije in aktivira sintezo ATP. Ferrin in transferrin - beljakovine, ki vsebujejo ione železa. Prvi jih odlagajo v celice, drugi pa transportni protein krvi. Drug metaloprotein je alfa-amelaza, vsebuje kalcijeve ione, del sline in sok pankreasa, ki sodelujejo pri cepitvi škroba. Hemoglobin je tako metaloprotein kot tudi kromoprotein. Deluje kot transportna beljakovina, ki nosi kisik. Kot rezultat se tvori oksihemoglobinska spojina. Pri vdihavanju ogljikovega monoksida, ki se imenuje ogljikov monoksid, njegove molekule tvorijo zelo stabilno spojino z hemoglobinom eritrocitov. Hitro se razširi na organe in tkiva, kar povzroča zastrupitev celic. Posledica tega je, da pri dolgotrajnem vdihavanju ogljikovega monoksida pride do smrti zaradi zadušitve. Hemoglobin delno prenaša in ogljikov dioksid, ki nastane v procesih katabolizma. S krvnim tokom, ogljikov dioksid vstopi v pljuča in ledvice, od njih pa v zunanje okolje. V nekaterih rakih in mehkužcih se transportni protein, ki prenaša kisik, imenuje hemocianin. Namesto železa vsebuje bakrov ion, zato krv živali ni rdeča, ampak modra.

Funkcije klorofila

Kot smo že omenili, lahko kompleksni proteini tvorijo komplekse s pigmenti - barvnimi organskimi snovmi. Njihova barva je odvisna od skupin kromov, ki selektivno absorbirajo določene spektre sončne svetlobe. V celicah rastlin so zelene plastide - kloroplasti, ki vsebujejo pigment klorofil. Njegova sestava vključuje atribute magnezija in poliatomski alkoholni fitol. Povezani so z beljakovinskimi molekulami, sami kloroplasti pa vsebujejo tilakoide (plošče) ali membrane, vezane v zrncih. Vsebujejo fotosintetične pigmente - klorofile - in dodatne karotenoide. Tukaj so vsi encimi, ki se uporabljajo pri fotosinteznih reakcijah. Torej, kromoproteini, v katere spada tudi klorofil, opravljajo najpomembnejše funkcije v metabolizmu, in sicer pri asimilaciji in razkrajanju reakcij.

Virusni proteini

Vsebujejo predstavnike nekličnih oblik življenja, ki so del Kraljevine Vir. Virusi nimajo lastne naprave za sintetiziranje beljakovin. Nukleinske kisline, DNA ali RNA lahko povzročijo sintezo samodelcev s celico, okužene z virusom. Preprosti virusi so sestavljeni samo iz proteinskih molekul, ki so kompaktno sestavljeni v strukture v obliki spirale ali poliestra, kot je vir mozaika tobaka. Kompleksni virusi imajo dodatno membrano, ki je del plazemske membrane gostiteljske celice. Vključuje lahko glikoproteine (virus hepatitisa B, virus velikih koz). Glavna funkcija glikoproteinov je prepoznavanje specifičnih receptorjev na membrani gostiteljske celice. Dodatni virusni ovojnici vključujejo tudi proteine encimov, ki zagotavljajo redukcijo DNK ali transkripcijo RNK. Iz zgornjih ugotovitev lahko sklepamo: proteini ovojnic virusnih delcev imajo specifično strukturo, odvisno od membranskih proteinov gostiteljske celice.

V tem članku smo opisali kompleksne proteine, preučili njihovo strukturo in funkcije v celicah različnih živih organizmov.