Beljakovine denaturacija

Konformacija (struktura) peptidne verige se naloži in je edinstvena za vsakega proteina. V posebnih pogojih je razlika veliko število vezi, ki stabilizirajo prostorske strukture molekule spojine. Posledično vrzel popolnoma cele molekule (ali njen znaten delež) ima obliko naključnega klobčiča. Ta proces se imenuje "denaturacija". Ta sprememba lahko sproži toploto od šestdeset do osemdeset stopinj. Tako je vsaka molekula, nastalo vrzel lahko razlikujejo konformacijo od drugega.

Denaturacije proteinov poteka pod vplivom koli dejavnike lahko uničujejo nekovalentne vezi. Ta postopek se lahko pojavijo pri alkalnih ali kislih pogojih, na površino profila faze pod vplivom nekaterih organskih spojin (fenoli, alkoholi in drugi). Denaturacije proteina lahko pride pod vplivom gvanidinijevim kloridom ali sečnine. Ta sredstva se tvori šibke vezi (hidrofobni, ionskim, vodik) z karbonilom ali amino, peptidni hrbtenico in amino skupin s številnimi ostanki, ob zamenjavi same protein prisoten v obveznice vodikovih v molekulah. Zato pride do spremembe v sekundarne in terciarne strukture.

Odpornost proti denaturanti odvisna predvsem od prisotnosti v molekuli proteina spojin s disulfidnih vezi. inhibitor tripsina ima tri obveznice s - S. Pod pogojem okrevanja proteina denaturacijo pojavi brez drugih vplivov. Če nato čaka povezavo v pogojih, kjer oksidacijo izvedemo SH skupine cisteina ter tvorbo disulfidnih vezi, je prvotna konformacija obnovljena. Prisotnost ene same disulfidne vezi bistveno poveča stabilnost prostorske strukture.

beljakovine denaturacija, navadno spremlja zmanjšanje topnosti. Skupaj s tem se obori pogosto oblike. Pojavlja se v obliki "kislega proteina." Pri visokih koncentracijah spojin v raztopini, "koagulacijski" podvržen celotno raztopino, kot je, na primer, se to zgodi pri kuhanjem jajc. Ko denaturiran protein izgubi svojo biološko aktivnost. To načelo temelji uporaba karbolnega kisline (fenol vodna raztopina) antiseptično snovi.

Nestabilnost prostorsko strukturo, visoko verjetnostjo neuspeha pod vplivom različnih agentov znatno težko izolirati in raziskave proteina. Pri uporabi spojin v medicini in industriji ustvarili tudi nekaj težav.

Če je protein denaturacija izvedena z izpostavljanjem visokim temperaturam, počasno ohlajanje opravi v določenih pogojih procesa renativatsii - vračilo nativne (prvotni) konformacijo. To dejstvo dokazuje, da je polaganje peptidne verige v skladu s primarno strukturo.

Nastanek konformacija (Vir lokacije) je spontan proces. Z drugimi besedami, ta ureditev ustreza minimalni količini proste energije vsebovane v molekuli. Lahko kot rezultat mogoče sklepati, da je prostorska struktura spojine kodirana v aminokislinski sekvenci v peptidni verigi. To pa pomeni, da bo vsa polipeptidi, povezane z menjavanjem aminokislin (npr mioglobinovye peptidne verige) sprejme enako konformacijo.

Beljakovine so lahko precejšnje razlike v primarni strukturi, tudi če je malo ali popolnoma enake zgradbe.