Organizacijsko strukturo stopenj beljakovinske molekule: sekundarna struktura proteina

Osnova strukture proteinov in proteids v polipeptidni verigi, in proteinske molekule je lahko sestavljena iz enega, dveh ali več vezij. Kljub temu pa so fizikalne, biološke in kemijske lastnosti biopolimerov povzroča ne le splošno kemijsko strukturo ki je lahko "brez pomena", ampak tudi drugih ravneh organizaciji proteinskih molekul.

Primarna struktura proteina določimo z kvalitativno in kvantitativno sestavo amino kisline. Peptidne vezi so podlaga za osnovno konstrukcijo. Prvič to hipotezo predlagano v 1888 A. Ya. Danilevsky, kasneje so njegove sum potrjen s sintezo peptidov, ki se izvajajo z E. Fischer. Struktura proteinskih molekul podrobno raziskali A. Ya. Danilevskim in E. Fischer. V skladu s to teorijo, se molekule beljakovin sestavljene iz velikega števila aminokislinskih ostankov, ki so povezane s peptidnimi vezmi. beljakovinske molekule imajo lahko enega ali več polipeptidnih verig.

Ko primarni strukture proteinov uporablja za preskus kemikalijam in proteolitičnih encimov. Tako z uporabo metode Edman je zelo prikladno za identifikacijo terminalne aminokisline.

Sekundarna struktura proteina kaže prostorsko konfiguracijo proteinske molekule. Obstajajo naslednje sekundarne vrste strukturo: alfa-spirala, beta-spiralne, kolagen vijačnice. Znanstveniki so ugotovili, da je najbolj značilne strukture alfa-vijačnice od peptidov.

Sekundarna struktura proteina stabiliziramo s pomočjo vodikove vezi. Slednji se pojavijo med vodikovih atomov , vezanih na elektronegativno atomom dušika ene peptidne vezi in atoma karbonil kisika četrtega enega od njegovih aminokislin in so usmerjeni vzdolž spirale. Energijski izračuni kažejo, da je polimerizacija teh aminokislin učinkovitejši desno alfa-vijačnico, ki je prisotna v avtohtonih proteinov.

Sekundarna struktura proteina: beta ploščata struktura

Polipeptidne verige beta gube so popolnoma iztegnjena. Beta-kratnih tvorjena z interakcijo dveh peptidnih vezi. Ta struktura je značilno vlakneni proteini (keratin, fibroin, itd). Zlasti, beta-keratin označen s hkratnim ureditev polipeptidnih verig, ki so nadalje stabiliziramo s medmolekularnih disulfidnih vezi. fibroin svile sosednje polipeptidne verige so se Antiparalelni.

Sekundarna struktura proteina: kolagen vijačnica

Tvorba je sestavljen iz treh spiralized tropocollagen verige, ki ima obliko palice. Spiralized verige gubanje in tvorita superhelix. Helix stabiliziran z vodikovimi vezmi med vodikom peptida pojavlja ostanek amino aminokislinsko v eno verigo in kisik karbonilne skupine aminokislinskega ostanka druge verige. Predstavljeno kolagen struktura daje veliko moč in elastičnost.

Terciarni struktura proteina

Večina beljakovine v naravni obliki zelo kompaktno strukturo, ki je določena z obliko, velikost in polarnosti ostanki amino kislin, in aminokislinsko sekvenco.

Pomemben vpliv na tvorbo nativnega proteina konformacije ali terciarne strukture imajo hidrofobne in ionske interakcije, vodikove vezi, itd .. V skladu dosežemo delovanje teh sil termodinamsko ugoden konformacijo molekule proteina in njegovega stabilizacijo.

Kvartarnem struktura

Tovrstno strukturo molekule je posledica združevanja več podenot v eno samo molekulo kompleksa. Sestava vsaki podenoti vključuje primarne, sekundarne in terciarne strukture.